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Contenu principal

Révision sur les enzymes

Termes clés

TermeSignification
Un catalyseurUne substance qui accélère une réaction chimique sans être modifiée
Une enzymeUn catalyseur biologique (généralement une protéine)
Un substratLa molécule du réactif sur laquelle l'enzyme agit
Le site actifLa partie de l'enzyme où le substrat se lie

La structure et la fonction des enzymes

Les enzymes sont des catalyseurs. Ce sont généralement des protéines, bien que certaines molécules d'ARN agissent également comme enzymes.
Les enzymes réduisent l'énergie d'activation d'une réaction - c'est la quantité d'énergie nécessaire pour qu'une réaction se produise. Elles le font en se liant à un substrat d'une manière qui permet à la réaction de se produire plus efficacement.
Graphique montrant le cours d'une réaction avec ou sans catalyseur. Avec le catalyseur, l'énergie d'activation est plus faible que sans.
Image modifiée de OpenStax, CC BY 3.0.
La partie de l'enzyme où le substrat se lie est appelée le site actif. Ici, l'enzyme change légèrement de forme, s'ajustant étroitement avec le substrat et formant le complexe enzyme-substrat.

Facteurs affectant l'activité enzymatique

L'activité enzymatique peut être affectée par divers facteurs, tels que la température, le pH, et la concentration.
Les enzymes fonctionnent mieux dans des gammes de température et de pH spécifiques. Des conditions sous-optimales peuvent faire perdre à une enzyme sa capacité à se lier au substrat.
  • La température : L'augmentation de la température accélère généralement la réaction, et la baisse de la température ralentit la réaction. Cependant, des températures extrêmes élevées peuvent entraîner la perte de forme (dénaturation) d'une enzyme et alors l'empêcher de fonctionner.
  • Le pH : Chaque enzyme a une gamme de pH optimale. Changer le pH en dehors de cette gamme ralentit l'activité enzymatique. Les valeurs extrêmes de pH peuvent causer la déformation des enzymes.
  • La concentration d'enzyme : L'augmentation de la concentration d'enzyme accélérera la réaction, tant qu'il y a suffisamment de substrat disponible pour se lier. Une fois que tout le substrat est lié, la réaction ne s'accélèrera plus, car il n'y aura plus de substrat à lier aux enzymes supplémentaires.
  • La concentration du substrat : Augmenter la concentration du substrat augmente également la vitesse de réaction jusqu'à un certain point. Une fois que toutes les enzymes se sont liées, toute augmentation de substrat n'aura aucun effet sur le taux de réaction, car les enzymes disponibles seront saturées et fonctionneront à leur taux maximal.

Erreurs courantes et idées reçues

  • Les enzymes sont « spécifiques ». Chaque type d'enzyme ne réagit généralement qu'avec un, ou un couple de substrats. Certaines enzymes sont plus spécifiques que d'autres et n'acceptent qu'un seul substrat. D'autres enzymes peuvent agir sur une gamme de molécules, à condition qu'elles contiennent le type de lien ou de groupe chimique visé par l'enzyme.
Un substrat pénétrant dans le site actif de l'enzyme.
Image modifiée de "Enzymes : Figure 2," par OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
  • Les enzymes sont réutilisables. Les enzymes ne sont pas des réactifs et ne sont pas consommées pendant la réaction. Après qu'une enzyme se soit liée à un substrat et ait catalysé la réaction, elle est libérée, inchangée et peut être utilisée pour une autre réaction. Cela signifie que pour chaque réaction, il n'est pas nécessaire d'avoir un rapport 1:1 entre les enzymes et les molécules de substrat.

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