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Contenu principal

ARNt et ribosomes

Structure et rôles des ARN de transfert et des ribosomes. Codons, anticodons et appariement bancal. Aminoacyl-ARNt synthétase.

Introduction

La traduction nécessite un équipement spécialisé. Tout comme vous n'iriez pas jouer au tennis sans votre raquette et votre balle, une cellule est incapable de traduire un ARNm en protéine sans deux équipements moléculaires : les ribosomes et les ARNt.
  • Les ribosomes offrent une structure où la traduction peut se dérouler. Ils catalysent également la réaction qui lie les acides aminés pour fabriquer une nouvelle protéine.
  • Les ARNt (ARN de transfert) transportent des acides aminés jusqu'au ribosome. Ils agissent comme des "ponts", en associant un codon de l'ARNm à l'acide aminé correspondant.
Ici, on va regarder de plus près les ribosomes et les ARNt. Si vous n'êtes pas encore familier avec l'ARN (qui signifie acide ribonucléique), je vous recommande vivement de consulter la section sur les acides nucléiques afin que vous puissiez mieux comprendre cet article !

Les ribosomes : sites de la traduction

La traduction a lieu à l'intérieur de structures appelées ribosomes, qui sont faites d'ARN et de protéines. Les ribosomes organisent la traduction et catalysent la réaction qui connecte les acides aminés pour constituer une chaîne protéique.
Illustration des molécules impliquées dans la traduction des protéines. Un ribosome est représenté avec un ARNm et un ARNt. Les acides aminés arrivent pour former une chaîne protéique.
Crédit d'image : "Translation: Figure 1," par OpenStax College, Biology, CC BY 4.0.

Structure du ribosome

Un ribosome est composé de deux éléments de base : une grande et une petite sous-unité. Au cours de la traduction, les deux sous-unités s'assemblent autour d'une molécule d'ARNm, formant un ribosome complet. Le ribosome avance le long de l'ARNm, codon après codon, à mesure que chacun est lu et traduit en un polypeptide (chaîne protéique). Puis, une fois la traduction terminée, les deux sous-unités se détachent à nouveau et peuvent être réutilisées.
Dans son ensemble, le ribosome est composé d'environ un tiers de protéines et de deux tiers d'ARN ribosomiques (ARNr). Les ARNr semblent responsables de la majeure partie de la structure et de la fonction du ribosome, alors que les protéines aident les ARNr à changer de forme à mesure qu'ils catalysent les réactions chimiques1.
Ci-dessous, vous pouvez visualiser un modèle 3D du ribosome. Les protéines sont colorées en bleu, tandis que les brins d'ARNr sont en jaune et orange. La tache verte marque le site actif, lequel catalyse la réaction reliant les acides aminés pour faire une protéine. C'est surprenant de voir que le ribosome est plissé, comme la surface de notre cerveau !
Modèle de la petite et de la grande sous-unité du ribosome. Toutes deux sont composées d’ARN ribosomiques et de protéines. La grande sous-unité contient le site actif où la formation de liaisons peptidiques est catalysée.
Image modifiée à partir de "Ribosome" de Redondoself (CC BY 2.0).

Le ribosome dispose de sillons pour les ARNt

Comme on l'a vu brièvement dans l'introduction, les molécules appelées ARN de transfert (ARNt) apportent des acides aminés jusqu'au ribosome. Nous allons en apprendre davantage sur les ARNt et leur fonctionnement dans la section suivante.
Pour l'instant, gardez à l'esprit que le ribosome possède trois sillons pour les ARNt : le site A, le site P et le site E. Les ARNt progressent à travers ces sites (de A à P, puis à E) à mesure qu'ils transportent des acides aminés pour la traduction.
Le ribosome est composé d'une petite et d'une grande sous-unité. La petite sous-unité se lie à un transcrit d'ARNm et les deux sous-unités s'assemblent pour fournir trois sites pour accueillir les ARNt (les sites A, P, et E). Dans le schéma, les sites A, P et E apparaissent dans l'ordre A-P-E de droite à gauche.
Après la liaison initiale du premier ARNt au site P, un ARNt entrant se lie au site A. La formation d'une liaison peptidique transfère l'acide aminé du premier ARNt (Met) à l'acide aminé du second ARNt (ici, Trp). Cette chaîne de deux acides aminés est attachée à l'ARNt du site A. Le ribosome se déplace ensuite le long de la matrice d'ARNm, codon après codon. L'ARNt du site A (avec la chaîne polypeptidique) se déplace vers le site P, et l'ARNt vide précédemment localisé au site P se déplace vers le site E (où il sort du ribosome). Un nouvel ARNt (dans ce cas, portant une Phe) se lie au codon récemment exposé au site A, et le processus se répète.
Image modifiée à partir de "Translation: Figure 3", par OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Pour en savoir plus sur le "travail" unique de chaque site, consultez l'article sur les étapes de la traduction.

Qu'est-ce qu'un ARNt ?

Un ARN de transfert (ARNt) est un type particulier de molécule d'ARN. Son travail est de faire correspondre un codon de l'ARNm à l'acide aminé pour lequel il code. On peut l'envisager comme une sorte de "pont" moléculaire entre les deux.
Chaque ARNt contient un ensemble de trois nucléotides appelés un anticodon. L'anticodon d'un ARNt donné peut se lier à un ou quelques codons spécifiques sur l'ARNm. La molécule d'ARNt contient également un acide aminé : plus précisément, celui encodé par les codons auxquels se lie l'ARNt.
Image montrant un ARNt agissant comme un adaptateur qui connecte un codon de l'ARNm à un acide aminé. À une extrémité, l'ARNt porte un anticodon 3'-UAC-5', et il se lie à un codon sur l'ARNm avec la séquence 5'-AUG-3' par appariement complémentaire des bases. L'autre extrémité de l'ARNt porte l'acide aminé méthionine (Met), qui est l'acide aminé spécifié par le codon AUG sur l'ARNm.
Image modifiée à partir de "Translation: Figure 3", par OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Il existe de nombreux types d'ARNt qui flottent dans une cellule, chacun doté de son propre anticodon et de l'acide aminé correspondant. En fait, on rencontre généralement 40 à 60 types différents, selon l'espèce3. Les ARNt se lient à des codons à l'intérieur du ribosome, où ils apportent des acides aminés à ajouter à la chaîne protéique.

Certains ARNt se lient à plusieurs codons ("appariement bancal")

Certains ARNt peuvent s'apparier avec plus d'un codon. Au début, cela semble assez bizarre. Une base A ne s'associe-t-elle pas avec un U, et un G avec un C ?
Eh bien... pas toujours. (La biologie est pleine de surprises, n'est-ce pas ?) Les paires de bases atypiques — entre les nucléotides autres que A-U et G-C — peuvent se former à la troisième position du codon, selon un phénomène connu sous le nom d'appariement bancal.
L'appariement bancal ne respecte pas les règles normales, mais il dispose de ses propres règles. Par exemple, un G dans l'anticodon peut s'associer à un C ou à un U (mais pas à un A ou à un G) au niveau de la troisième position du codon, comme indiqué ci-dessous4. Les règles de ce type assurent que les codons sont lus correctement en dépit de cet appariement bancal.
L'appariement bancal permet au même ARNt de reconnaître les multiples codons de l'acide aminé qu'il porte. Par exemple, l'ARNt pour la phénylalanine a un anticodon 3'-AAG-5'. Il peut s'appairer avec un codon 5'-UUC-3' ou 5'-UUU-3' sur l'ARNm (tous deux sont des codons qui spécifient la phénylalanine). L'ARNt peut se lier aux deux codons, car il peut former une paire de bases classique avec la troisième position du codon (codon 5'-UUC-3' avec l'anticodon 3'-AAG-5') et une paire de bases atypique avec la troisième position du codon (codon 5'-UUU-3' avec l'anticodon 3'-AAG-5').
Les règles de l'appariement bancal garantissent qu'un ARNt ne se lie pas au mauvais codon. L'ARNt pour la phénylalanine a un anticodon 3'-AAG-5', qui peut s'associer à deux codons pour la phénylalanine (décrits ci-dessus), mais pas avec les codons 5'-UUA-3' ou 5'-UUG-3'. Ces codons spécifient la leucine, pas la phénylalanine, donc c'est un exemple de la façon dont les règles de l'appariement bancal permettent à un seul ARNt de couvrir plusieurs codons pour le même acide aminé, mais sans introduire une quelconque incertitude quant à l'acide aminé qui correspond à un codon particulier.
Image modifiée à partir de "Translation: Figure 3", par OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).
Vous vous demandez peut-être pourquoi une cellule "s'encombre" d'un tel phénomène ? La réponse est peut-être que l'appariement bancal permet à moins d'ARNt de couvrir tous les codons du code génétique, tout en s'assurant que le code est lu avec précision.

La structure 3D d'un ARNt

J'aime représenter les ARNt comme de petits rectangles, pour préciser ce qui se passe (et pour avoir beaucoup d'espace pour y noter les lettres de l'anticodon). Mais un véritable ARNt a en fait une forme beaucoup plus intéressante, qui facilite son travail.
Un ARNt, comme celui modélisé ci-dessous, est fabriqué à partir d'un seul brin d'ARN (tout comme un ARNm). Cependant, le brin prend une structure 3D complexe, car des paires de bases se forment entre les nucléotides des différentes parties de la molécule. Cela génère des régions doubles brins et des boucles, ce qui replie l'ARNt en forme de L.
Une molécule d'ARNt possède une structure en L maintenue par des liaisons hydrogène entre les bases de différentes parties de la séquence de l'ARNt. Une extrémité de l'ARNt se lie à un acide aminé spécifique (site de fixation de l'acide aminé) et l'autre extrémité porte un anticodon qui se liera à un codon de l'ARNm.
_Image modifiée à partir de "TRNA-Phe yeast," par Yikrazuul (CC BY-SA 3.0). L'image modifiée est sous licence CC BY-SA 3.0._
Une extrémité du L porte l'anticodon, tandis que l'autre contient le site de fixation de l'acide aminé. Les différents ARNt présentent des structures légèrement différentes, ce qui est important pour s'assurer qu'ils chargent l'acide aminé approprié.

Chargement d'un ARNt avec un acide aminé

Comment le bon acide aminé est-il associé à l'ARNt approprié (en s'assurant que les codons sont lus correctement) ? Les enzymes appelées aminoacyl-ARNt synthétases s'occupent de ce travail très important.
Il existe une enzyme synthétase différente pour chaque acide aminé, qui reconnaît uniquement l'acide aminé et ses ARNt (et pas les autres). Une fois que l'acide aminé et ses ARNt sont attachés à l'enzyme, l'enzyme les connecte ensemble, par le biais d'une réaction alimentée par la "monnaie énergétique" ou molécule d'adénosine triphosphate (ATP).
Le site actif de chaque aminoacyl-ARNt synthétase asssocie un ARNt donné à un acide aminé spécifique, à l'image d'une clé dans une serrure. L'ATP est ensuite utilisée pour attacher l'acide aminé à l'ARNt.
_Image modifiée à partir de "Charge tRNA," par Boumphreyfr (CC BY-SA 3.0). L'image modifiée est enregistrée sous licence CC BY-SA 3.0._
Parfois, une aminoacyl-ARNt synthétase fait une erreur et s'associe au mauvais acide aminé (un acide qui "ressemble" à sa cible exacte). Par exemple, la thréonine synthétase attrape parfois par accident la sérine et l'attache à l'ARNt de la thréonine. Heureusement, la thréonine synthétase dispose d'un site de relecture qui libère l'acide aminé de l'ARNt s'il n'est pas correct5.

Le choix de la méthode

Une fois qu'ils sont chargés avec l'acide aminé approprié, comment les ARNt interagissent-ils avec les ARNm et les ribosomes pour construire une toute nouvelle protéine ? Vous en apprendrez plus sur le fonctionnement de ce processus dans le prochain article sur les étapes de la traduction.

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